Xreferat.com » Рефераты по биологии и химии » Белковый баланс организма

Белковый баланс организма

Реферат по дисциплине валеология

Красноярский государственный технический университет

Усть-Илимск 2004

Введение

В своем реферате я рассмотрю белки, их роль в жизнедеятельности организма, белковый баланс организма.

Белки - высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L-аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название «белки» впервые было дано веществу птичьих яиц, свертывающемуся при нагревании в белую нерастворимую массу. Позднее этот термин был распространен на другие вещества с подобными свойствами, выделенные из животных и растений. Белки преобладают над всеми другими присутствующими в живых организмах соединениями, составляя, как правило, более половины их сухого веса. Предполагается, что в природе существует несколько миллиардов индивидуальных белков (например, только в бактерии кишечная палочка присутствует более 3 тыс. различных белков). Белки играют ключевую роль в процессах жизнедеятельности любого организма. К числу белков относятся ферменты, при участии которых протекают все химические превращения в клетке (обмен веществ); они управляют действием генов; при их участии реализуется действие гормонов, осуществляется трансмембранный транспорт, в том числе генерация нервных импульсов; они являются неотъемлемой частью иммунной системы (иммуноглобулины) и системы свертывания крови, составляют основу костной и соединительной ткани, участвуют в преобразовании и утилизации энергии и т. д.

1. История исследования белков

Первые попытки выделить белки были предприняты еще в 18 веке. К началу 19 века появляются первые работы по химическому изучению белков. Французские ученые Ж. Л. Гей-Люссак и Л. Ж. Тенар попытались установить элементный состав белков из разных источников, что положило начало систематическим аналитическим исследованиям, благодаря которым был сделан вывод о том, что все белки сходны по набору элементов, входящих в их состав. В 1836 голландский химик Г. Я. Мульдер предложил первую теорию строения белковых веществ, согласно которой все белки имеют некий гипотетический радикал (С40H62N10O12), связанный в различных пропорциях с атомами серы и фосфора. Он назвал этот радикал «протеином» (от греч. protein — первый, главный). Теория Мульдера способствовала увеличению интереса к изучению белков и совершенствованию методов белковой химии. Были разработаны приемы выделения белков путем экстракции растворами нейтральных солей, впервые были получены белки в кристаллической форме (гемоглобин, некоторые белки растений). Для анализа белков стали использовать их предварительное расщепление с помощью кислот и щелочей.

Одновременно все большее внимание стало уделяться изучению функции белков. Й. Я. Берцелиус в 1835 первым высказал предположение о том, что они играют роль биокатализаторов. Вскоре были открыты протеолитические ферменты — пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856), что привлекло внимание к физиологии пищеварения и анализу продуктов, образующихся в ходе расщепления пищевых веществ. Дальнейшие исследования структуры белка, работы по химическому синтезу пептидов завершились появлением пептидной гипотезы, согласно которой все белки построены из аминокислот. К концу 19 века было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белков. В начале 20 века немецкий химик Э. Г. Фишер впервые применил методы органической химии для изучения белков и доказал, что белки состоят из аминокислот, связанных между собой амидной (пептидной) связью. Позже, благодаря использованию физико-химических методов анализа, была определена молекулярная масса многих белков, установлена сферическая форма глобулярных белков, проведен рентгеноструктурный анализ аминокислот и пептидов, разработаны методы хроматографического анализа (см. Хроматография). Был выделен первый белковый гормон — инсулин (Ф. Г. Бантинг, Дж. Дж. Маклеод, 1922), доказано присутствие  гамма-глобулинов в антителах, описана ферментативная функция мышечного белка миозина (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939). Впервые в кристаллическом виде были получены ферменты — уреаза (Дж. Б. Салинер, 1926), пепсин (Дж. Х. Нортрон, 1929), лизоцим (Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937).

В 1950-х гг. была доказана трехуровневая организация белковых молекул — наличие у них первичной, вторичной и третичной структуры; создается автоматический анализатор аминокислот (С. Мур, У. Х. Стайн, 1950). В 60-х гг. предпринимаются попытки химического синтеза белков (инсулин, рибонуклеаза). Существенно усовершенствовались методы рентгеноструктурного анализа; был создан прибор — секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967), позволявший определять последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Следствием этого явилось установление структуры нескольких сотен белков из самых разных источников. Среди них протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки вирусных оболочек, белково-пептидные гормоны и т. д. В результате появились предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и других областей биологической химии.

В конце 20 века значительные успехи были достигнуты в изучении роли белков в ходе матричного синтеза биополимеров, понимания механизмов их действия в различных процессах жизнедеятельности организмов, установления связи между их структурой и функцией. Огромное значение при этом имело совершенствование методов исследования, появление новых способов для разделения белков и пептидов. Разработка эффективного метода анализа последовательности расположения нуклеотидов в нуклеиновых кислотах позволила значительно облегчить и ускорить определение аминокислотной последовательности в белках. Это оказалось возможным потому, что порядок расположения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в кодирующем этот белок гене  (фрагменте ДНК). Следовательно, зная расстановку нуклеотидов в этом гене и генетический код, можно безошибочно предсказать, в каком порядке располагаются аминокислоты в полипептидной цепи белка. Наряду с успехами в структурном анализе белков значительные результаты были достигнуты в изучении их пространственной организации, механизмов образования и действия надмолекулярных комплексов, в том числе рибосом и других клеточных органелл, хроматина, вирусов и т. д.

2. Белки

2.1. Строение

"Во всех растениях и животных присутствует некое вещество, которое без сомнения является, наиболее важным из всех известных веществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна. Это вещество я наименовал - протеин". Так писал еще в 1838 году голландский биохимик Жерар Мюльдер, который впервые открыл существование в природе белковых тел и сформулировал свою теорию протеина. Слово "протеин" (белок) происходит от греческого слова "протейос", что означает  "занимающий первое место". И в самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50% сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95%.

Белки являются одними из четырех основных органических веществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но по своему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% - в костях и сухожилиях и около 10% - в коже. Но наиболее важными белками всех организмов являются ферменты, которые, хотя и присутствуют в их теле и в каждой клетке тела в малом количестве, тем не менее управляют рядом существенно важных для жизни химических реакций. Все процессы, происходящие в организме: переваривание пищи, окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга регулируется ферментами. Разнообразие ферментов в теле организмов огромно. Даже в маленькой бактерии их насчитываются многие сотни.

Белки, или, как их иначе называют, протеины, имеют очень сложное строение и являются наиболее сложными из питательных веществ. Белки - обязательная составная часть всех живых клеток. В состав белков входят: углерод, водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор. Наиболее характерно для белка наличие в его молекуле азота. Другие питательные вещества азота не содержат. Поэтому белок называют азотосодержащим веществом.

Основные азотосодержащие вещества, из которых состоят белки, - это аминокислоты. Количество аминокислот невелико - их известно только 28. Все громадное разнообразие содержащихся в природе белков представляет собой различное сочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства и качества белков.

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, макромолекулы (протеины)  которых, состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остатки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.

Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО - группой одной пептидной группировки и NH - группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры.

В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей, связанных друг с другом поперечными химическими связями, чаще всего через серу (дисульфидные мостики, образуемые   остатками   цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка или секвенцией.

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые такая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шерсти-кератина Полингом американским физиком и химиком. Ее назвали А-структурой или А-спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6-3,7 остатков аминокислот. Расстояние между витками около 0,54 миллиардной доле  метра. Строение спирали стабилизируется внутримолекулярными водородными связями.

При растяжении спираль макромолекулы белка превращается в другую структуру, напоминающую линейную.

Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых её участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

Пространственная структура закреплена вследствие взаимодействия радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков, водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяет химические и биологические свойства белков.

В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

Свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функции в организме.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000— 70000.

Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).

Практически все белки построены из 20 аминокислот, принадлежащих к L-ряду, и одинаковых практически у всех организмов. Аминокислоты в белках соединены между собой пептидной связью —СО—NH—, которая образуется карбоксильной и аминогруппой соседних аминокислотных остатков: две аминокислоты образуют дипептид, в котором остаются свободными концевые карбоксильная (—СООН) и аминогруппа (H2N—), к которым могут присоединяться новые аминокислоты, образуя полипептидную цепь.

Участок цепи, на котором находится концевая Н2N-группа, называют N-концевым, а противоположный ему — С-концевым. Огромное разнообразие белков определяется последовательностью расположения и количеством входящих в них аминокислотных остатков. Хотя четкого разграничения не существует, короткие цепи принято называть пептидами  или олигопептидами (от олиго...), а под полипептидами (белками) понимают обычно цепи, состоящие из 50 и более аминокислот. Наиболее часто встречаются белки, включающие 100-400 аминокислотных остатков, но известны и такие, молекула которых образована 1000 и более остатками. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепей. В таких белках каждая полипептидная цепь носит название субъединицы.

Денатурация белков

Сравнительно слабые связи, ответственные за стабилизацию вторичной, третичной и четвертичной структур белка, легко разрушаются, что сопровождается потерей его биологической активности. Разрушение исходной (нативной) структуры белка, называемое денатурацией, происходит в присутствии кислот и оснований, при нагревании, изменении ионной силы и других воздействиях. Как правило, денатурированные белки плохо или совсем не растворяются в воде. При непродолжительном действии и быстром устранении денатурирующих факторов возможна ренатурация белка с полным или частичным восстановлением исходной структуры и биологических свойств.

2.2. Классификация белков

Сложность строения белковых молекул, чрезвычайное разнообразие выполняемых ими функций затрудняют создание единой и четкой их классификации, хотя попытки сделать это предпринимались неоднократно, начиная с конца 19 века. Исходя из химического состава белки делят на простые (протеины) и сложные (иногда их называют протеидами).

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме аминокислот и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.); это соединения белковых веществ с небелковыми.

Протеины.

Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови.

Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей. Встречаются в растениях.

Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин.

Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами).

Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится вителлин—белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.

Гликопротеиды содержат остатки углеводов. Они входят в состав хрящей, рогов, слюны.

Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа порфина. Самым важным хромопротеидом является гемоглобин — переносчик кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца.

Нуклеопротеиды — протеины, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они представляют собой очень важные с биологической точки зрения белки—составные части клеточных ядер. Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью вирусов — возбудителей многих болезней.

При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение - полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют еще более сложные и крупные частицы и в итоге - сложную молекулу белка.

В зависимости от выполняемых функций различают несколько классов белков. Самый многообразный и наиболее специализированный класс составляют белки с каталитической функцией — ферменты, обладающие способностью ускорять химические реакции, протекающие в живых организмах. В этом

Похожие рефераты: