Синтез белков

Расщепление.

Расщепление в желудке (кислая среда).

Всасывание в тонком кишечнике.

На нужды организма: CO₂, Н₂О, NH₃ -выведение.

(аминокислоты выстраиваются в

различные последовательности).

Жиры Углеводы.

белки

(алиментарная дистрофия – необратимая)

Весь синтез белков состоит из двух процессов: транскрипции и трансляции.

1. Транскрипция – процесс считывания, синтез РНК, осуществляемый РНК полимеразой. Процесс идёт с одной цепи ДНК. Транскрипция производится одним или несколькими генами, отвечающих за синтез определённого белка. У прокариотов этот участок называется опероном.

2. В начале каждого оперона находится площадка для РНК полимеразы – промотр – специальная последовательность нуклеотидов РНК, которую фермент определяет благодаря химическому средству. Присоединяется к просмотру и начинается синтез иРНК. Дойдя до конца оперона фермент встречает сигнал (определённую последовательность нуклеотидов), который означает конец считывания.

Стадии процесса:

1. Связывание РНК полимеразы с промотором.

2. Инициация – начало синтеза.

3. Элонгация – рост цепочки РНК. V=50 нуклеотидов/секунда.

4. Терминация – завершение синтеза.

Трансляция – происходит в ядре на рибосомах.

Этапы:

1. Аминокислоты доставляют тРНК к рибосомам. Кодоны шифруют аминокислоты. На вершине тРНК имеется последовательность трёх нуклеотидов, компланарных нуклеотидам кодона в иРНК, - антикодон. Фермент определяет антикодон и присоединяет тРНК аминокислоту.

2. На рибосоме тРНК переводит с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот. Далее аминокислоты отрываются от тРНК.

3. Фермент синтеза присоединяет аминокислоту к полипептидной цепи.

Синтез завершён и готовая цепь отходит от рибосом.

Строение белков.

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО - NН -

• Дипепетиды

• Полипептиды.

Мономерами белков являются аминокислоты.

Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН), щелочные – аминогруппой (-NH₂). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (-CHNH₂ – COOH), и отличается от любой другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.

Существуют:

• Простые белки – состоящие из одних аминокислот. Например, растительные белки – проламины, белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины.

• Сложные белки – помимо аминокислот имеют в своём составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды, шикопротеиды и т. д.

Простейшая аминокислота – глицерин NH₂ – CH₂ – COOH.

Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы CH₃ – CHNH₂ – COOH

H – O - - CH₂ – CHNH₂ – COOH

Структура белков.

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной.

Типы структур:

• Первичная – определяется последовательностью аминокислот. Из трёх аминокислот – 27 комбинаций, тогда из 20 аминокислот – 10¹³⁰⁰ длиной каждая не менее 100 остатков, следовательно, продолжается эволюционный процесс.

• Вторичная – спираль, полая внутри, которая удерживается водородными связями, при этом радикалы направлены наружу.

Третичная – физиологически активная структура, спираль, закрученная в клубок. Отрицательно и положительно заряженные R – группы аминокислот притягиваются и сближают участки белковой цепи, так образуется клубок, поддерживаемый сульфидными мостками (- S – S -).

• Четвертичная структура – некоторые белки, например гемоглобин и инсулин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре.

В человеческом организме около 100000 белков, молекулярная масса которых от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

История вопроса.

В настоящее время строение и функции большинства белков известны. История изучения белков началась с исследования Беккари (1878г), который впервые из пшеничной муки выделил белковое вещество, названное им ''клековиной''.

В 1888 г. А. Я. Данилевский предположил существование в белках -N-S- химических группировок.

В 1902 г. Э. Фишер предложил пептидную теорию строения белка.

В 1951 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка.

В 1953 г. Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в инсулине (гормон поджелудочной железы), а через 10 лет уже тот же инсулин был получен путем искусственного синтеза из аминокислот. Совершенствование методов исследования достигло такого уровня, что в настоящее время изучение структуры белковой молекулы является относительно простым делом и для большего количества белков установлено их строение (аминокислотный состав и аминокислотное строение).

Перспективы.

У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки очень сложно выявить структуру молекул белков.

Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, был инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет. Синтез белков - очень сложная задача, и если ее решить, то возрастет количество ресурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине и т.д., а также уже возможен биохимический и синтетический способы получения пищи.

А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области создания микробиологической промышленности по производству искусственных продуктов питания. Практическое осуществление путей получения такой пищи ведется в двух основных направлениях. Одно из них основано на использовании белков растений, например сои, а второе - на использовании белков продуктов, полученных микробиологическим путем из нефти.

В природе широко представлена автоматическая самосборка надмолекулярных структур и инициатором ее являются белковые молекулы. Это дает надежду выяснить закономерности формообразования у растений и животных и понять молекулярные механизмы, обеспечивающие сходство родителей и детей.

Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул, тем более они убеждаются в исключительном значении получаемых данных для раскрытия тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых веществах - вот краеугольный камень, на котором покоится проникновение в самую глубокую сущность жизненных процессов, вот та основа, которая послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии и медицины.

Биологическое значение.

Белки входят в состав живых организмов и являются основными материальными агентами, управляющими всеми химическими реакциями, протекающими в организме.

Одной из важнейших функций белков является их способность выступать в качестве специфических катализаторов (ферментов), обладающих исключительно высокой каталитической активностью. Без участия ферментов не проходит почти ни одна химическая реакция в живом организме.

Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они определяют механо - химические процессы в живых организмах, в результате которых поступающая с пищей химическая энергия непосредственно превращается в необходимую для движения организма механическую энергию.

Третьей важной функцией белков является их использование в качестве материала для построения важных составных частей организма, обладающих достаточной механической прочностью, начиная с полупроницаемых перегородок внутри клеток, оболочек клеток и их ядер и заканчивая тканями мышц и различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д.

Белки являются необходимой составной частью продуктов питания. Отсутствие или недостаточное количество их в пище вызывает серьезные заболевания.

Важную роль в жизнедеятельности играют комплексы белков с нуклеиновыми кислотами - нуклеопротеиды. Из нуклеопротеидов состоят, в частности, хромосомы, важнейшие составные части ядра клетки, ответственные за хранение наследственной информации, а также рибосомы - мельчайшие частицы протоплазмы, в которых происходит синтез белковых молекул.

Белки

(реферат по химии)

Санкт-Петербург, 2003 год

Список литературы:

1. Энциклопедия для детей “Аванта+”. Том 17. Химия. Москва 2000.

2. Ю.А. Овчинников, А.Н. Шамин, «Строение и функции белков», Москва, 1983.

3. В.Г. Жиряков, «Органическая химия», Москва, 1968.

4. Общая биология, учебник для 10-11 класса, Москва, 1999.

Это интересно!

1. Цветные реакции на белки (качественные реакции)

(белок куриного яйца в 100 г воды)

а) ксантопротеиновая: 1 мл раствора + 5-6 капель концентрированной НNO₃

ярко - желтый цвет

б) блуретовая: 1-2 мл раствора + щелочь + 2-3 капли CuSO₄ красно - фиолетовый цвет.

2) Почему белки боятся тепла.

Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко разрушаются. Мы знаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и казеина (от лат. caseus — «сыр») в молоке. Такой процесс называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значительное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процесса: от лат. denaturare — «лишать природных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.