Ферменты

Ферменты - белки, обладающие каталитической активностью.

Ферменты являются функциональными единицами клеточного метаболизма.

Ферменты специфичны, т.е. катализируют только определенные реакции с участием специфических субстратов.

Для работы всех ферментов необходимы специфические pH, температура.

Для работы некоторых ферментов достаточно полипептидной цепи из которой они состоят (рибонуклеаза поджелудочной железы), для работы других необходимы кофакторы - неорганические вещества (например, ионы Fe2+,Mn2+,Zn2+), или органические вещества - коферменты, или и то и другое.

Простетическая группа - коферменты прочно соединяющиеся с ферментом (гем гемоглобина).

Холофермент - каталитически активный фермент со всеми полипептидными цепями, кофакторами и коферментами.

Апофермент - белковая часть фермента без кофакторов и коферментов.

Кофакторы некоторых ферментов.

ионы фермент
Fe2+ или Fe3+ цитохромоксидаза, каталаза, пероксидаза
Cu2+ цитохромоксидаза
Zn2+ ДНК-полимераза, карбоангидраза, алкогольдегидрогеназа
Mg2+ гексокиназа, глюкозо-6-фосфатаза
Mn2+ аргиназа
K+ пируваткиназа (+Mg2+)
Ni2+ уреаза
Mo нитратредуктаза
Se глутатионпероксидаза

Классификация ферментов.

В соответствии с международной номенклатурой все ферменты делятся на шесть классов согласно их функции:

1. Оксиредуктазы - осуществляют перенос электронов.

2. Трансферазы - осуществляют реакции с переносом функциональных групп.

3. Гидролазы - реакции гидролиза (перенос функциональных групп на молекулу воды).

4. Лиазы - присоединение групп по двойным связям и обратные реакции.

5. Изомеразы - перенос групп внутри молекулы с образованием изомерных форм.

6. Лигазы - образование С-С, С-S, C-O и С-N связей за счет реакций конденсации, сопряженных с распадом ATP.

Каждый класс разделяется на подклассы и подподклассы обозначаемые цифрой через точку.

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

При повышении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает линейно, затем выходит на плато.

Максимальная скорость наступает когда субстрата слишком много и фермент не успевает с ним справиться. Максимальная скорость недостижима, поэтому используют величину равную половине максимальной скорости. Концентрация субстрата при которой начальная скорость равна половине от максимальной называется константой Михаэлиса.

Константы Михаэлиса некоторых ферментов

фермент субстрат Км, мМ
каталаза H2O2 25
гексокиназа ATP 0,4
D-глюкоза 0,05
D-фруктоза 1,5
карбоангидраза HCO3- 9
химотрипсин глицил-тирозинил-глицин 108
N-бензоилтирозинамид 2,5
b-галактозидаза D-лактоза 4,0
треониндегидратаза L-треонин 5,0

Если Вам нужна помощь с академической работой (курсовая, контрольная, диплом, реферат и т.д.), обратитесь к нашим специалистам. Более 90000 специалистов готовы Вам помочь.
Бесплатные корректировки и доработки. Бесплатная оценка стоимости работы.

Поможем написать работу на аналогичную тему

Получить выполненную работу или консультацию специалиста по вашему учебному проекту
Нужна помощь в написании работы?
Мы - биржа профессиональных авторов (преподавателей и доцентов вузов). Пишем статьи РИНЦ, ВАК, Scopus. Помогаем в публикации. Правки вносим бесплатно.

Похожие рефераты:

  • Дыхание

    Точнее всего называть дыханием процесс, происходящий на молекулярном уровне, – окисление клеткой питательных веществ с высвобождением энергии, запасаемой в химических связях аденозинтрифосфата (АТФ) и частично рассеиваемой при этом в форме тепла.

  • Структурная организация белков

    Выяснение структурной организации белков считается одной из главных проблем современной биохимии. Оно имеет важное научно-практическое значение для понимания огромного разнообразия функций белков, выполняемых ими в живых организмах.

  • Химическая кинетика и равновесие в гомогенных системах

    Факторы, влияющие на скорость химической реакции. Энергия активации химических реакций. Цепные реакции. Обратимые химические реакции. Химическое равновесие. Факторы, влияющие на химическое равновесие.

  • Функции белков

    Ниже рассматриваются главные и в некотором смысле уникальные биологические функции белков, несвойственные или лишь частично присущие другим классам биополимеров.

  • Денатурация белков

    Природные белковые тела наделены определенной, строго заданной пространственной конфигурацией и обладают рядом характерных физико-химических и биологических свойств при физиологических значениях температуры и рН среды.

  • Белки

    Аминокислоты — структурные компоненты белков.Белки, или протеины (греч. protos — первостепенный), — это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

  • Желудок как химический реактор

    Когда человек ест, пища поступает в желудок и находится в нем довольно долго, подвергаясь механической обработке и химическому действию желудочного сока. Желудок человека может вместить до двух килограммов пищевых веществ и воды.

  • Неорганические вещества и их роль в клетке

    Из неорганических веществ, входящих в состав клетки, важнейшим является вода. Количество ее составляет от 60 до 95% общей массы клетки. Вода играет важнейшую роль в жизни клеток и живых организмов в целом.

  • Химическая организация клетки. Органические вещества

    Из органических соединений в клетке содержатся белки, углеводы, жиры, нуклеиновые кислоты, жироподобные вещества (липоиды) и др. Таким образом, отличия живого от неживого в химическом отношении проявляются уже на молекулярном уровне.

  • Ферменты

    Ферменты, органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям.

  • Автокатализ

    Автокатализ, ускорение реакции, обусловленное накоплением конечного или промежуточного продукта, обладающего каталитическим действием в данной реакции.

  • Теория окислительно-восстановительных реакций

    После открытия кислорода, французскому химику Лавуазье удалось выяснить, что горение есть реакция соединения с кислородом. В соответствии латинским наименованием кислорода "oxigenium" реакции соединения с кислородом были названы окислением.

  • Методы определения N-концевой аминокислоты

    Для определения природы N-концевой аминокислоты предложен ряд методов, в частности метод Сэнджера (F. Sanger), основанный на реакции арилирования полипептида 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ).

  • Белковый баланс организма

    История исследования белков. Белки. Строение. Классификация белков. Биосинтез белка. Обмен белков. Функции белков в организме.

  • Константы скорости реакции бензофеноноксида со спиртами

    Методом импульсного фотолиза и кинетической спектрофотометрии исследованы кинетические закономерности реакции бензофеноноксида (БФО) с рядом спиртов.

  • РНК-мир: у истоков жизни

    Происхождение жизни остается одной из самых интригующих тайн. В «домолекулярный» период развития биологии научные концепции возникновения живых организмов представляли собой в значительной мере непротиворечивые гипотезы.

  • Математическое моделирование биосинтеза продуктов метаболизма

    Кинетические характеристики процесса биосинтеза. Математические модели кинетики биосинтеза продуктов метаболизма как функции от удельной скорости роста. Субстрат-зависимые модели кинетики биосинтеза продуктов метаболизма.

  • Обмен веществ у животных

    Обмен веществ - одно из основных свойств живых организмов. Поступление питательных веществ и кислорода, превращение их в организме и выделение конечных продуктов во внешнюю среду определяется как обмен веществ, или метаболизм.

  • Константы скорости реакции бензофеноноксида с кетонами и дикетонами

    Надежно установлено, что озонолиз ненасыщенных органических соединений протекает через стадию образования 1,2,3-триоксолана, который в дальнейшем распадается на карбонилоксид и кетон (или альдегид).

  • Методы определения С-концевой аминокислоты

    Для определения природы С-концевой аминокислоты часто используют ферментативные методы. Обработка полипептида карбоксипептидазой, которая разрывает пептидную связь с того конца пептида, где содержится свободная СООН-группа.